不是猜測，是肯定，王銘洋把紙翻過來，在背面畫了一個草圖，是三個圓圈，接著王銘洋畫線將它們連起來，繼續說道：
這個伴生蛋白是三聚體結構，三個亞基透過二硫鍵連線，生命素的結構就藏在它們中間，就像核桃殼裡的核桃仁，我們需要把它先識別出來。
就算知道結構，我們也沒辦法啊。這種蛋白在體外表達，大機率會摺疊錯誤。大腸桿菌那種環境，連糖基化都做不了，更別說形成正確的二硫鍵了。
那就不用大腸桿菌，用酵母。
酵母？
對。釀酒酵母，或者畢赤酵母。它們是真核生物，有內質網，有高爾基體，能做翻譯後修飾。雖然比哺乳動物細胞粗糙，但比大腸桿菌強得多。而且它們長得快，成本低。就像個聽話的打工人，讓它生產什麼就生產什麼。
嚴冰認真考慮後說：
畢赤酵母，我們確實有表達載體，但從來沒做過這麼複雜的蛋白。三個亞基，還要形成正確的二硫鍵，還要把生命素嵌進去……
不是嵌進去，王銘洋糾正他，是讓酵母自己合成。如果生命素是這條蛋白鏈的一部分，或者是由這條蛋白鏈加工而來的，那隻要讓酵母表達正確的蛋白，它自然會帶著生命素一起出來。
如果生命素不是蛋白的一部分呢？嚴冰反問，如果它只是被蛋白包裹的一種小分子，比如某種脂類或者短肽，那酵母就算表達了蛋白，也產不出生命素。
那就做兩組實驗吧，王銘洋思考後說道。
第一，用畢赤酵母表達伴生蛋白全長序列，看能不能拿到有活性的產物。第二把蛋白拆開，看看生命素到底藏在哪一段裡。
拆開？
酶切，王銘洋肯定說道：
用胰蛋白酶、糜蛋白酶、V8蛋白酶，分別切割伴生蛋白，然後用質譜追蹤每一段的分子量。哪一段裡還有生命素的活性，哪段就是關鍵。
王銘洋的話，讓嚴冰深吸一口氣，甚至因為吸得太猛，導致她劇烈地咳嗽起來，王銘洋貼心的靠上去，用手心輕輕的給她順著氣。。。
接來下，王銘洋把堂哥叫了過來，三個人在實驗室裡，就如何合成生命素做了大量談論，最後終於把方案定下來。
很多時候，生物實驗跟精細化學實驗有不少相同的地方，王銘澤的技術能力很高，他可以在制定合成路徑時提供參考意見。
實驗一開始，進行得並不順利，磕磕碰碰的，但畢赤酵母表達系統確實運轉起來了。
嚴冰在T-07和另外兩臺機器人的幫助下，把伴生蛋白的基因序列克隆進pPICZα載體，電轉化進酵母細胞，用甲醇誘導表達。
三天後，Western blot顯示有目標條帶，分子量大概一百二十千道爾頓，跟天然蛋白差不多。
出來了！表達量還不低，每升培養液大概有……五毫克！
王銘洋站在他身後，雙手抱胸，表情平靜，問道：純化呢？
現在馬上做。
鎳柱親和層析、離子交換、分子篩……一套流程走下來，嚴冰拿到了一管澄清的蛋白溶液。隨後她迫不及待地開始做活性測試，把純化蛋白加入培養的人類細胞中，等待二十四小時後檢測端粒長度。
不可能，分子量對，Western blot對，為什麼沒活性？
